гликозилирование

glycosylation

[греч. glykys — сладкий]

модификация белка, липида или ДНК, выражающаяся в ковалентном присоединении к молекуле углеводного остатка. При посттрансляционном Г. белков углеводные компоненты чаще всего представлены N-ацетилгалактозамином, L-фукозой и сиаловой кислотой. Для белков различают N-Г. (осуществляется по NH₂-группе аспарагина, расположенного через один аминокислотный остаток от триптофана) и О-Г. (происходит преимущественно по ОНгруппе серина и треонина). Эти два процесса отличаются друг от друга: N-присоединенные олигосахариды преформируются на липидных носителях прежде чем быть прикрепленными к белку в грубом эндоплазматическом ретикулуме, тогда как O-присоединенные олигосахариды строятся шаг за шагом непосредственно на белке в результате активности гликозилтрансфераз внутри аппарата Гольджи. Существует также неферментативное Г. белков (этот процесс иногда называют гликированием), которое происходит в результате взаимодействия между глюкозой и лизиновыми аминокислотными остатками циркулирующих или структурных белков (напр., гемоглобина). Неферментативное Г. свойственно также ДНК. Г. липидов клеточных мембран происходит в виде двух больших форм, сфингогликолипидов и гликозилфосфатидилинозитолов. Во-первых, олигосахариды прикреплены через глюкозу к церамиду; во-вторых, олигосахариды, которые богаты маннозой, галактозой и глюкозамином, присоединяются через дисахаридную структуру к фосфатидилинозитолу.

см. также гликопротеины; сфинголипиды